《临床执业助理医师资格考试核心考点 2022年》石芳鑫主编；张璐，刘洋成，李晶副主编|(epub+azw3+mobi+pdf)电子书下载

图书名称：《临床执业助理医师资格考试核心考点 2022年》

【作　者】石芳鑫主编；张璐，刘洋成，李晶副主编

【丛书名】国家执业医师资格考试备考用书

【页 数】 520

【出版社】 北京：中国协和医科大学出版社 , 2021.12

【ISBN号】978-7-5679-1875-7

【价 格】89.00

【分 类】临床医学-资格考试-自学参考资料

【参考文献】 石芳鑫主编；张璐，刘洋成，李晶副主编. 临床执业助理医师资格考试核心考点 2022年. 北京：中国协和医科大学出版社, 2021.12.

图书封面：

图书目录：

《临床执业助理医师资格考试核心考点 2022年》内容提要：

本书分为基础综合医学、医学人文综合、预防医学综合、临床医学综合-专业综合、临床医学综合-实践综合五个部分。本书将考试大纲和复习指导用书融为一体，以历年考试真题或常考习题为重点编写出重要考点，并划出“必考热点”，对部分重点、难点还给出了“热点提示”和“重点提醒”，非常便于复习。在编写过程中力求紧扣“核心考点”这一宗旨，分析历年考试中的必考点和常考点，总结分析历年真题，精练内容，在帮助考生牢固掌握重点知识的同时，又为考生节约了时间成本。

《临床执业助理医师资格考试核心考点 2022年》内容试读

第一部分

基出综合医学

第一章生物化学

第一节蛋白质的化学

考点：分子组成

1.元素组成

从各种动植物组织提取的蛋白质含碳50%~55%、氢6%~8%、氧19%~24%、氮13%~19%和硫0~4%。有些蛋白质还

元素含量

含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钻、钼等，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%

公式

动植物组织中含氮物又以蛋白质为主，因此只要测定生物样品中的含氮量，就可以按下式推算出样品中的蛋白质大致含量：每克样品中含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)

2.基本结构单位

蛋白质的基本结构单蛋白质水解生成的天然氨基酸有20余种之多，但其化学结构式具有一个共同的特点，即在连接羧基的α碳原子位是氨基酸

上还有1个氨基，故称α氨基酸

6种非极性脂肪族氨基酸，在水中的溶解度小于极性中性氨基酸。包括4种含脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸)，侧链仅为1个氢原子的甘氨酸和脯氨酸（亚氨基酸）

6种极性中性氨基酸，较非极性氨基酸易溶于水。包括2种含羟基氨基酸（丝氨酸、苏氨酸）；2种含酰胺基氨基酸（谷氨酰胺和天冬酰胺）；2种含硫氨基酸（半胱氨酸、甲硫氨酸）

氨基酸的分类

3种含芳香环氨基酸，酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚羟基和吲引哚基在一定条件下可解离

3种碱性氨基酸，在生理条件下带正电荷。包括在侧链含有ε氨基的赖氨酸：R基团含有】个带正电荷弧基的精

氨酸和含有弱碱性味唑基的组氨酸

2种酸性氨基酸。天冬氨酸和谷氨酸都含2个羧基，在生理条件下分子带负电荷

必考热点

组成蛋白质的酸性氨基酸有2个，各含有2个羧基，它们是天冬氯酸和谷氨酸。

考点：蛋白质的分子结构

蛋白质的基本组成单位氨基酸间借肽键形成肽链。两个氨基酸之间形成的酰胺键（一C0一NH一）称为肽键，

由一氨基酸分子的α氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱去】分子水而生成。两个氨基酸借肽键成为最简单的

肽键与肽链

肽，即二肽，二肽能同样与另一分子氨基酸缩合成三肽，如此类推，依次生成四肽、五肽…至形成多肽。蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链

临床执业助理医师资格考试核心考点

续表

多肽链中有自由氨基的一端称为氨基末端或N-端；有自由羧基的一端称羧基末端或C端。每条多肽链中氨基酸

残基顺序编号都是从N-端开始，书写时N端在左侧，C-端在右侧。短肽的命名也是从N端开始，C-端结束，如

谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸构成的三肽命名为谷胱甘肽

在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构，肽键是其基本结构键，有些尚含有

由2个半胱氨酸巯基（一SH)脱氢氧化而生成的二硫键

一级结构

每一种蛋白质都有其特有的氨基酸种类、数目及在多肽链中的排列顺序。氨基酸排列顺序的差别意味着从多肽

链骨架伸出的侧链R基团的性质和顺序对于每一种蛋白质是特异的

蛋白质分子的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即多肽链骨架中原子的局部空间排列，

二级结构—α螺旋

并不涉及侧链的构象。所有蛋白质分子均有二级结构存在，主要形式包括α螺旋、B折叠和B转角等。蛋白质

二级结构主要由氢键维系

蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。三级结构中多肽链的盘曲方式由氨基酸残基的排列顺序决定，其形成和稳定主要依靠疏水键、盐键、氢键和范德华力

蛋白质分子中含有许多疏水基团，如亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸等氨基酸残基的R基团。这些基团

具有排斥水分子而相互结合的自然趋势，这种结合力称疏水键，是维持蛋白质三级结构的最主要的稳定因素。

酸性和碱性氨基酸的R基团可以带电荷，正负电荷互相吸引形成盐键；邻近的两个半胱氨酸则以二硫键结合。

三级和四级结构

其他基团可通过氢键及范德华力结合，尽管结合力很弱，但数量颇多，可以保持三级结构的稳定

每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。在四级结构中，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键

具有2条以上多肽链的蛋白质只有形成完整的四级结构寡聚体才有生物学活性。例如，具有运输0，和C0,的功

能的成人血红蛋白含有4个亚基（α-B),每个亚基都可结合1个血红素辅基

蛋白质的特定高级结构是以氨基酸顺序为基础的，即一级结构是高级三维空间构象的基础。空间构象遭破坏的

结构与功能的关系

核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏，就有可能回复到原来的三级结构，功能亦可完整保留。蛋白质一级结构决定空间构象，即一级结构是蛋白质高级结构形成的基础，同时也证明，只有具有高级结构的蛋白质才能表现出生物学功能

必考热点

1,维系蛋白质三级结构的化学键是范德华力、疏水健、氢键和盐键。

2.具有四级结构的蛋白质的特征是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链构成。

重点提醒

在α螺旋结构中：

(1)多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈，每个氨基酸残基向上平移0.15nm,故螺距为0.54m

(2)第一个肽平面碳基上的氧与第四个肽平面亚氨基上的氢形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。氢键是一种很弱的次级键，但由于主链上所有肽键都参与氢键的形成，所以α螺旋很稳定

(3)组成人体蛋白质的氨基酸都是LQ-氨基酸，故形成右手螺旋。侧链R基团伸向螺旋外侧

第一部分基础综合医学3

考点：蛋白质的理化性质

在某一pH溶液中，蛋白质解离成阳性和阴性离子的趋势相等，即成兼性离子。此时溶液的H称为蛋白质的等电点(pl)

等电点

各种蛋白质的等电点不同，但大多数接近于pH5.0,所以在人及动物组织体液pH7.4环境下，大多数蛋白质解离成阴离子

少数蛋白质含碱性氨基酸较多，其等电点偏于碱性，被称为碱性蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白等。也有少量蛋白质含酸性氨基酸较多，其等电点偏于酸性，被称为酸性蛋白质，如胃蛋白酶等。

盐析

在蛋白质溶液中若加入大量中性盐，蛋白质胶粒的水化膜即被破坏，其所带电荷也被中和，蛋白质胶粒因失去这两种稳定因素而沉淀。此种沉淀过程称为盐析

重金属盐沉淀

重金属离子如Ag、Hg2”、Pb2“等，可与带负电荷的蛋白质结合，形成不溶性蛋白质沉淀。沉淀的条件为pH

蛋白质

稍大于蛋白质的l

沉淀

生物碱试剂与某

生物碱试剂如苦味酸、鞣酸、钨酸等以及某些酸，如三氯醋酸、磺基水杨酸、硝酸等，可与带正电荷蛋白质

些酸沉淀蛋白质

结合成不溶性的盐沉淀。沉淀的条件是pH

有机溶剂沉淀

可与水混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等能与蛋白质争水，破坏蛋白质胶粒的水化膜，使蛋白质沉淀

蛋白质

析出

在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏（但不包括肽键的断裂等一级结构变化），导致蛋白质理化性质、生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用

变性

蛋白质剧烈变性时，其空间结构破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。但某些较温和的蛋白质变性，如在短时间内除去变性因素仍可恢复其活性，称为可逆性变性

蛋白质被强酸或强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中。若将此强酸或强碱溶液的H调至等电点，则变性

蛋白质立即结成絮状的不溶解物。这种现象称为变性蛋白质的结絮作用

必考热点

变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失。

第二节维生素

考点：脂溶性维生素

(1)构成视觉细胞内感光物质。当维生素A缺乏时，视紫红质合成减少，对弱光敏感性降低，暗适应能力减弱，严

维生素A的生理

重时会发生“夜盲症”

功能及缺乏症

(2)参与糖蛋白的合成：维生素A是维持上皮组织发育和分化所必需的，若缺乏可引起上皮组织干燥、增生和角化

(3)其他功能：视黄醇、视黄酸具有固醇类激素样作用，影响细胞分化，促进机体生长和发育。缺乏维生素A时，

生殖功能衰退，骨骼生长不良及生长发有受阻等，可能与视黄醇的固醇类激素样作用异常有关

维生素D的生理

其主要靶细胞是小肠黏膜、骨骼和肾小管，主要生理功能是促进钙和磷的吸收，有利于新骨的生成与钙化，并与甲

功能及缺乏症

状旁腺素、降钙素共同调节机体内的钙、磷平衡。当维生素D缺乏或转化障碍时，儿童骨钙化不良，称佝偻病，成

人引起软骨病

维生素K的生理

缺乏维生素K时影响血液凝固，主要症状是出血。胰腺和胆管疾病、小肠黏膜菱缩等导致的脂类吸收障碍可导致维

功能及缺乏症

生素K缺乏症，长期口服抗生素使肠道菌生长受抑制也会发生维生素K缺乏症

临床执业助理医师资格考试核心考点

续

表

维生素E与动物生殖功能有关：在人类尚未发现因维生素E缺乏而引起不育症，临床常用维生素E治疗先兆流产和

习惯性流产

抗氧化作用：维生素E是最重要的天然抗氧化剂，它能对抗生物膜磷脂中多不饱和脂肪酸的过氧化反应，因而能避

维生素E的生理免脂质过氧化物产生，保护生物膜的结构与功能。维生素E还可与硒(S)协同通过谷胱甘肽过氧化物酶发挥抗氧

功能及缺乏症

化作用

促进血红素合成：雏生素E能提高血红素合成过程中的关键酶δ-氨基y酮戊酸(ALA)合酶和ALA脱水酶的活性，

从而促进血红素合成。此外，维生素E还能抑制血小板凝集，其作用与维生素E在体内能调节前列环素和血栓素形

成有关。维生素E还能维持肌肉与周围血管正常功能，防止肌肉菱缩

考点：水溶性维生素

维生素B,的生理硫胺素焦磷酸(TPP)由维生素B,磷酸化形成，是丙酮酸、α酮戊二酸等α酮酸的氧化脱羧酶系的辅酵。，TPP作

功能及缺乏症

为转酮醇酶的轴酶参与磷酸戊糖途径。TPP在神经传导中起一定作用

维生素B,为一橙黄色针状结品，又名核黄素，具有可逆的氧化还原特征。黄素单核苷酸(MN)和黄素腺嘌呤二

维生素B,的生理核苷酸(FAD)是核黄素的活性形式。FMN和FAD是体内许多氧化还原酶的辅基，这些酶被称为黄素蛋白或黄酶

功能及缺乏症

当维生素B,缺乏时，引起口角炎、唇炎、舌炎、阴囊皮炎、眼睑炎、角膜血管增生等缺乏症

烟酰胺腺嘌吟二核苷酸(NAD')和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP)在体内作为多种不需氧脱氢酶的辅酶，

维生素PP的生

广泛参与体内的氧化还原反应。在反应中它们是递氢物质，能够可逆地加氢或脱氢。烟酸缺乏症又称为糙皮病，主

理功能及缺乏症

要表现为皮炎、腹泻及痴呆等，皮炎常对称出现于暴露部位，而痴朵则是神经组织变性的结果。这些症状的出现可能是缺乏多种维生素的结果，给予烟酸可见效

维生素B,的生理维生素B。包括三种物质，即吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，皆属于毗啶衍生物。维生素B。在体内以磷酸酯形式存在，

功能及缺乏症

磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺是其活性形式。维生素B。缺乏时可出现小细胞低血色素性贫血和血清铁增高

维生素B12和叶酸如果维生素B2缺乏，结果可能产生巨幼细胞贫血，即恶性贫血。当叶酸缺乏时，D八A合成必然受到抑制，骨随幼

的生理功能及缺

红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，细胞核内染色质疏松，称巨幼红细胞，此种细胞大部

分在成熟前就被破坏造成贫血，称巨幼细胞贫血。甲氨蝶吟因结构与叶酸相似，它能抑制二氢叶酸还原酶的活性，

乏症

使四氢叶酸合成减少，进而抑制体内胸腺嘧啶核苷酸的合成，因此有抗癌作用

维生素C的生理雏生素C的主要功能：①参与体内多种羟化反应，是多种羟化酶的辅助因子。维生素C缺乏时会导致毛细血管破

功能及缺乏症

裂，牙齿易松动、骨骼脆弱而易折断以及创伤时伤口不易愈合。②参与体内的氧化还原反应

必考热点

高糖饮食人群、长期饮酒人群、食用粗谷粗粮人群以及食用高度精细加工米面人群中不易发生脚气病的人群是食用粗谷粗粮人群。

第三节酶

考点：概述

生物体内的新陈代谢是由一系列复杂的化学反应完成的，这些化学反应几乎都是由生物催化剂所催化。酶是最主要

概念

的催化剂，酶所作用的分子称为底物，亦称作用物。生物体内新陈代谢的一系列复杂的化学反应，几乎均是由酶所催化的，生命活动离不开酶

第一部分基础综合医学5

续表

极高的催化效率

酶的催化效率通常比一般催化剂高10°-102倍

酶促反应对底物有一定的选择性，所催化的反应通常也只限于一种特定类型，生成特定的产物。一种酶只能作用于一种或一类化合物，催化一种类型的化学反应，得到一定的产物，这种现象称为酶的特异性。各种酶所要求的特异性严格程度不一，有的南只能作用于一种特定结构

高度的特异性

的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称之为绝对特异性。另一类酶则特异性较差，可作用于结构类同的一类化合物或化学键，如磷酸酶对一般的磷酸酯键都能水解，

酶促反应的特点

不论是甘油磷酸酯、葡糖磷酸酯或酚磷酸酯，这类反应属于相对特异性

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。代谢物通

酶催化活性的可调节性

过对代谢途径中关键酶、别构酶的抑制与激活和对酶的共价修饰，对酶活性进行快速调节。酶生物合成的诱导与阻遏、酶降解速率的调节可发挥对酶活性的长期调节作用

酶活性的不稳

酶是蛋白质，一切可使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活

定性

考点：酶的结构与功能

1.分子组成与其他蛋白质一样，化学本质为蛋白质的天然酶，可分为单纯蛋白质的酶、结合蛋白质的酶两类。

结构

组成

单纯蛋白质的酶完全由Q《-氨基酸按一定的排列顺序组成，如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶和核糖核酸

单纯蛋白质的酶

酶等

结合蛋白质的酶除由氨基酸构成的蛋白质部分外，还含有其他小分子有机化合物或金属离子构成的辅助因子。小

分子有机化合物称为辅酶，其主要作用是参与酶的催化过程，多种辅酶的组成成分中含有不同的B族维生素，如

结合蛋白质的酶

脱氢酶的辅助因子NAD。辅酵中与酶蛋白共价结合的辅酶称为辅基，不能通过透析或超滤等方法将其去除，在

反应中不能离开酶蛋白。酶的蛋白质部分称为酶蛋白

2.活性中心与必需基团

必需基团

虽然酶分子表面有许多由氨基酸提供的化学基团，但其中只有一小部分基团与酶的催化作用直接有关。酶分子中与酶活性有关的化学基团称为必需基团

活性中毛

酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域，是酶发挥催化作用的关键部位，称为酶的活性中心

活性中心外的必需基团

有些必需基团不参与活性中心组成，为维持活性中心空间构象所必需，是活性中心外的必需基团

常见的必需基团

组氨酸的咪唑基，丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，以及谷氨酸的Y羧基

3.酶原与酶原的激活酵原

多数酶合成后即具活性，但有少部分酶在细胞内合成后并无活性，这类无活性的酶的前体，称为酶原

酶原激活

由无活性的酶原变成有活性酶的过程称为酶原激活

酶原激活的生理意义

一方面保护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏，另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用

4.同工酶

概念

具有相同催化功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶称为同工酶

组成

乳酸脱氢酶(LD川)是由4个亚基组成的蛋白质。组成DH的亚基有两种类型，一种是主要分布在心肌的H

型亚基，另一种是分布于骨骼肌、肝的M型亚基

6

临床执业助理医师资格考试核心考点

续表

5种LDH同工酶的分

心肌富含LDH,故当急性心肌梗死时或心肌细胞损伤时，细胞内的LDH释入血中，同工酶谱分析表现为

布和含量

LDH,增高，可辅助该病的诊断

必考热点

1.乳酸脱氢酶(LDH)同工酶有5种（包括DH,~DH)。

2.酶之所以具有催化高效性，是因为酶能降低反应的活化能。

【热点提示】酶就是通过降低活化能加速化学反应的。

考点：影响酶促反应速度的因素

影响因素

如何影响

酶浓度

在酶促反应体系中，若所用的酶制品中不含抑制物，底物的浓度又足够大，使酶达到饱和，则反应速度与酶浓度成正比

Vmm[S]

底物浓度

米氏方程：D=K.+[S]

温度

温度对酶促反应有双重影响。提高温度一方面可加速反应的进行，另一方面又能加速酶变性而减少有活性酶的数量，降低催化作用。酶的最适温度与酶反应时间有关

通常只在某一pH时，酶的活性最大，此pH称为酶的最适pH。pH偏离最适pH时，无论偏酸或偏碱，都将使酶的

pH

解离状况偏离最适状态，使酶活性降低。少数酶的最适pH远离中性，如胃蛋白酶的最适pH为1.8，胰蛋白酶的最适pH为7.8

激活剂

激活作用的机制，有的可能是激活剂与酶及底物结合成复合物而起促进作用，有的可能参与酶的活性中心的构成等

不可逆性抑制

抑制剂

可逆性抑制：竞争性抑制：非竞争性抑制；反竞争性抑制

必考热点

1.K值是指反应速度为1/2V时的底物浓度。

2.竞争性抑制剂与酶结合的部位是活性中心外必需基团。

重点提醒

温血动物组织中：酶的最适温度一般在37~40℃。仅有极少数酶能耐受较高的温度，如Tq

DA聚合酶在90℃以上仍具有活性。还有些酶，在较高温度下虽然不表现活性，但却表现为热稳定

性，如胰蛋白酶在加热到100℃后，再恢复至室温，仍有活性。大多数酶加热到60℃已不可逆地变性失活。

···试读结束···