《临床执业助理医师资格考试应试指导 2022版》临床执业助理医师资格考试专家组|(epub+azw3+mobi+pdf)电子书下载

图书名称：《临床执业助理医师资格考试应试指导 2022版》

【作　者】临床执业助理医师资格考试专家组

【丛书名】国家执业医师资格考试备考用书

【页 数】 600

【出版社】 北京：中国协和医科大学出版社 , 2021.12

【ISBN号】978-7-5679-1867-2

【价 格】135.00

【分 类】临床医学-资格考试-自学参考资料

【参考文献】 临床执业助理医师资格考试专家组. 临床执业助理医师资格考试应试指导 2022版. 北京：中国协和医科大学出版社, 2021.12.

图书封面：

图书目录：

《临床执业助理医师资格考试应试指导 2022版》内容提要：

本书围绕最新临床执业助理医师资格考试大纲，在涵盖最新版大纲要求的考点、总结历年考题出题规律的基础上，对内容进行了合理编排。为方便临床执业助理医师资格考试的考生更有条理地复习与记忆，书中采取了多种另辟蹊径的做法，即本书的三大特色：①使用多种特殊标记帮助考生区分重点与难点；②书中重点、难记、知识点下面均配有“巧妙记忆”，用简明扼要的词语或顺口溜帮助考生总结记忆；③每节课后精选历年代表性考题，与本节考点遥相呼应，相辅相成。

《临床执业助理医师资格考试应试指导 2022版》内容试读

第一部分

基础医学综合

第一章生物化学

异空间结构及生物学活性的基础。

第一节蛋白质的化学

（三)二级结构一8螺旋（★★★）(2014、2020)α螺旋结构特征：

1.多肽链主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨

一、蛋白质的分子组成

基酸残基上升一个螺距。

(一)元素组成

2.氢键维持α螺旋结构的稳定(2016)。

3.右手螺旋。

蛋自质的元素组成相似，主要有碳、氢氧、氨

(四)三级结构和四级结构（★★★）》

和硫

(二)基本单位

1.三级结构是指一条多肽链中所有原子在三

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。组成人体蛋白

维空间的整体排布，主要通过非共价键如离子键、疏

质的氨基酸仅有20种，且多属L--氨基酸（除甘氨

水键、盐键、二硫键、氢键和范德华力维系。

酸外)。连在一C00基上的碳称为α-碳原子，为不对

2.四级结构(2009)是由两条肽链以上多肽主

称碳原子（甘氨酸除外）。不同氨基酸的侧链(R)

链构成，每条肽链具有独立的三级结构，每条肽链称为一个亚基，各亚基间以非共价键维系。单独亚基无

各异。

生物学活性，通常各亚基之间主要以氢键、离子键

二、蛋白质的分子结构

维系。

【巧妙记忆】蛋白质的一级结构为氨基酸排列

(一)肽键与肽链（★★）

顺序，二级结构为某一段肽链的局部空间结构，三级

1.肽键氨基酸分子之间通过去水缩合形成肽

结构为肽链中所有原子的三维排布位置，四级结构指

链，在相邻两个氨基酸之间新生的酰胺键称为肽键

各亚基的空间排布。

(2017)

2.肽氨基酸通过肽键相连组成肽。

三、蛋白质的理化性质

3.寡肽由2~20个氨基酸相连组成的肽称为

(一)等电点

寡肽。

蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基

4.多肽由20个以上氨基酸相连组成的肽称为

酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都

多肽。

可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处

5.蛋白质蛋白质是由许多氨基酸组成的多肽

于某一pH时，蛋白质正、负离子的解离度相等，即

链。习惯上，蛋白质通常含有50个氨基酸以上，多

成为兼性离子、氨基酸所带净电荷为零、在电场中既

肽则为50个氨基酸以下。

不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液

6.肽链有方向性，自N→C,链内的氨基酸叫

的pH称为复基酸的等电点，以符号p表示。蛋白质

残基。

溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，

【巧妙记忆】20个氨基酸以下为寡肽，20个到

反之则带正电荷。

50个为多肽，50个以上为蛋白质。

(二)沉淀

(二)一级结构（★★★）

蛋白质变性后，疏水侧链暴露，肽链融汇相互缠

蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽中的排列顺

绕而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质

序，以肽健键(2007)连接。蛋白质的一级结构是其特

沉淀。变性蛋白质容易沉淀，但有时蛋白质沉淀并不

临床执业助理医师资格考试应试指导

是变性

故A错误。蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链

(三)变性(2006】

的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空

在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空

间位置，并不涉及氨基酸残基的构象，故选C。

间结构被破坏，导致其理化性质的改变和生物功能的丧失，称为蛋白质的变性。主要发生二硫键和非共价

第二节维

生

素

键的破坏，不涉及蛋白质一级结构中氨基酸序列的改变。变性后，蛋白质溶解度下降，黏度增加，结晶能

一、脂溶性维生素

力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性和凝固常相继发生，蛋白质变性后结构松散，长

脂溶性维生素包括维生素A、维生素D、维生素

的线性肽链互相缠绕或互相穿插，扭结成团，形成凝

E、维生素K。它们不溶于水，溶于脂类及多数有机

块，不能恢复其原来的结构，即是凝固。凝固是蛋白

溶剂。在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收，吸

质变性后进一步发展的一种结果。

收后的脂溶性维生素在血液中与脂蛋白及某些特殊的

【巧妙记忆】蛋白质变性时黏度增加，而DNA

结合蛋白特异地结合而运输

变性时黏度降低，需要分别记忆。

(一)维生素A

1.构成视觉细胞内感光物质缺乏时引起小顺

【经典习题】

视薰醛的补充不足，视紫红质令成减少对弱光敏感性降低(2018)日光适应熊力减弱，严熏时会发生

1.变性蛋白质的主要特点是

“夜直症”(2020)

A.不易被蛋白酶水解

2.参与糖蛋自的合成维生泰A缺乏时，可导

B.分子量降低

致糖蛋自食成的中凤体异常低分子是、多糖蛋

C.溶解度增加

白-脂的推积。维生素A为组织发育和分化所必聚

D.生物学活性丧失

缺乏时可引起上皮组织干燥、增生和角化，出现眼于

E.共价键被破坏

燥症

答案：D

3,其他作用维生素A的摄入与癌症的发生星

考点：蛋白质的变性

负相关。B胡萝卜泰是抗氧化剂。在氧分压低的条件

解析：蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，出现理化性质、生物学性质的改变，如溶解度降低、黏度

下，能直接消灭自由基

增加、呈色性增加和易被蛋白酶水解等。空间结构破坏必

(二)维生素D

然导致生物学功能的丧失，如酶失去催化活性。故选D。

1,25-(OH)2-D3的靶细胞是小肠黏膜、肾及肾小

2.维系蛋白质二级结构稳定的主要化学结构是

管的相关细胞。主要作用是促进钙及磷的吸收，有利

A.盐键

于新骨的生成和钙化。当缺乏维生素D时，儿童可发

B.疏水键

生佝偻病，成人发生软骨病。

C.氢键

(三)维生素E

D.肽键

1.抗氧化维生素E是体内最重要的抗氧化剂，

E.二硫键

能避免脂质过氧化物的产生，保护生物膜的结构与

答案：C

功能。

考点：蛋白质二级结构的维系键

2.促进生殖俗称生育酚，动物缺乏时可导致

解析：蛋白质的二级结构包括α-螺旋、B-折叠和B-转

其生殖器官发育受损甚至不育，但人类尚未发现因维

角等，氢键是二级结构稳定的主要维系键。故选C。

生素E缺乏所致的不育症。临床上常用维生素E治疗

3.下列关于蛋白质二级结构的叙述正确的是

先兆流产及习惯性流产

A.氨基酸的排列顺序

B.每一氨基酸侧链的空间构象

3.促进血红素合成新生儿缺乏时可引起贫血

C.局部主链的空间构象

维生素E能提高血红素合成过程中的关键酶8-氨

D.氨基酸相对的空间位置

基-Y-酮戊酸(ALA)合酶及ALA脱水酶的活性，促

E。每一原子的相对空间位置

进血红素合成。所以孕妇及哺乳期的妇女及新生儿应

答案：C

注意补充维生素E。某些脂肪吸收障碍性疾病等出现

考点：蛋白质二级结构

时，可引起维生素E缺乏，表现为红细胞数量减少

解析：氨基酸的排列顺序说的是蛋白质的一级结构，

寿命缩短。

第一部分基础医学综合3

(四)维生素K

成的限速酶。维生素B。缺乏时可造成低色素性小细

维生素K的主要生化作用是维持体内凝血因子

胞性贫血和血清铁增高。

Ⅱ、I、X、X的正常水平。这些凝血因子由无活性

5.泛酸泛酸在体内生成4磷酸泛酰巯基乙胺，

型向活性型的转变需要前体的10个谷氨酸残基经羧

是辅酶A(CoA)及酰基载体蛋白(ACP)的组成部

化变为y-羧基谷氨酸，催化这一反应的酶为y-羧化

分，是泛酸在体内的活性型。广泛参与糖、脂类、蛋

酶，维生素K为该酶的辅助因子。

白质代谢及肝生物转化作用，很少见泛酸缺乏症。

【巧妙记忆】脂溶性维生素包括雏生素D、E、

6.生物素体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸

A和K,可以记忆为迪克(deak)。

羧化酶等，参与CO,的羧化过程。长期使用抗生素可

抑制肠道细菌生长，也可能造成生物素的缺乏，主要

二、水溶性维生素

症状是疲乏、恶心、呕吐、食欲缺乏、皮炎及脱屑性

水溶性维生素包括B族维生素和维生素C。体内

红皮病。

过剩的水溶性维生素均可由尿排出体外，因而在体内

【巧妙记忆】人类尚未发现雏生素缺乏症的维

很少蓄积，也不会因此而发生中毒。而因为水溶性维

生素有：维生素E、维生素B。、泛酸和生物素。

生素在体内的储存很少，所以必须经常从食物中摄取

7.叶酸易在小肠上段被吸收在大二指肠及

(一)B族维生素

空肠上皮黏膜细胞叶酸还原酶（辅酶为NADPH)作

1.维生素B,维生素B,主要在肝及脑组织中经

用下，可变为叶酸的活性型四氢叶酸(FH,)。FH,是

硫胺素焦磷酸激酶作用生成焦磷酸硫胺素(TPP),

体内一碳单位转移酶的辅孽(2019)二碳单位参与

TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶。维生素B,缺乏时，

票呤、胸腺嘧啶核苷酸的令成。叶酸缺乏可引起巨幼

血中丙酮酸堆积，神经细胞膜髓鞘磷脂合成受阻，导

细胞贫典

致末梢神经炎及其他神经病变引起“脚气病”。维生

8.维生素B。因含Co又称钻胺泰，是唯一念

素B,在神经传导中起作用，缺乏时可导致机体对胆

金属元素的维生素。维生素B是蛋氨酸合成酶的辅

碱醋酶的抑制作用减弱，使神经传导受彩响，主要表

基，参与甲基转移，缺乏时可致蛋氨酸合成障碍，

现为消化液分泌减少，胃第动变慢，食欲缺乏，消化

同时影响四氢叶酸的再生，导致一碳单位转运障

不良等。

碍，产生巨幼细胞贫血。维生素B2缺乏还可引起进

【巧妙记忆】维生素B,缺乏的时候可引起“脚

行性脱髓鞘

气病”，而真菌感染时可引起的是“脚气”。

(二)维生素C

2.维生素B,维生素B,可转变为黄素单核苷酸

维生素C又称L抗坏血酸，当严重缺乏时可引起

(FMN),进一步变为黄素腺嘌呤二核苷(FAD)。

坏血病（即维生素C缺乏症）。维生素C有以下生物

FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起递氢

学功能。

体作用。缺乏时可引起只角炎唇炎、阴囊类、眼睑

1.促进胶原蛋白的合成维生素C是维持胶原

炎、畏光、流泪等症状

脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶活性必需的辅助因

3.维生素PP包括尼克酸（又称烟酸）和尼克

子。缺乏时导致牙齿易松动，毛细血管破裂及创伤不

酰胺（又称烟酰胺），在体内尼克酸与核糖、磷酸、

易愈合等。

腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

2.参与胆固醇的转化维生素C是胆汁酸合成

(NAD)和烟酰胺腺嘌呤二核苷磷酸(NADP),它

的限速酶一7α-羟化酶的辅酶。缺乏时影响胆固醇

们也是维生素PP在体内的活性型，是多种不需氧脱

转化，进而影响脂类代谢。

氢酶的辅酶。缺乏时引起癫皮病，主要表现是皮炎、

3.参与芳香族氨基酸的代谢维生素C参与苯

腹泻和痴呆。尼克酸可作为降胆固醇药，抑制脂肪组

丙氨酸变为酪氨酸、酪氨酸变为对羟苯丙酮酸及尿黑

织分解，从而抑制游离脂肪酸(FFA)的动员，可使

酸的反应。缺乏时，尿中大量出现对羟苯丙酮酸

肝中极低密度脂蛋白(VLDL)合成下降。

4.参与体内氧化还原反应

4.维生素B。维生素B。包括吡哆醇、吡哆醛及

(1)保护巯基，使巯基酶的一SH维持还原状态。

吡多胺，在体内以磷酸酯的形式存在。磷酸吡哆醛是

(2)使红细胞中的高铁血红蛋白(MHb)还原

氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，能促进谷氨

为血红蛋白(Hb),使其恢复对氧的运输能力。还能

酸脱羧，增进神经抑制递质Y氨基丁酸的生成。临床

将Fe"还原成Fe2“,促进造血功能

上常用维生素B。治疗小儿惊厥及妊娠呕吐。磷酸吡

(3)保护维生素A、维生素E及维生素B免遭氧

哆醛还是ALA合酶的辅酶，而ALA合酶是血红素合

化，还能促使叶酸转变为有活性的四氢叶酸。

临床执业助理医师资格考试应试指导

5.抗病毒增加淋巴细胞生成，提高吞噬细胞

只作用于一种底物或一类化合物，而不作用于其他任

的能力，促进免疫球蛋白合成，提高机体免疫力。

何物质。即指酶作用于同一类底物。

3.不稳定性绝大多数酶的本质是蛋白质，凡

【经典习题】

是能使蛋白质变性的因素，如高温、高压、强酸、强碱等都会使酶丧失活性。

1.典型的坏血病是由下列何种物质缺乏而引起的

4.可调节性酶活力是受调节控制的，它的调

A.核黄素

节方式有抑制性调节、共价修饰调节、反馈调节、酶

B.泛酸

原激活及激素调节控制等。

C.硫胺素

【巧妙记忆】酶促反应的特点可记为：高效、

D.维生素K

可调节、专一、易失活。

E.维生素C

答案：E

二、酶的结构与功能

考点：雏生素C的缺乏症

(一)分子组成

解析：维生素C是一种含有6个碳原子的酸性多烃化

合物，又称L抗坏血酸。严重缺乏时，可引起坏血病，导

酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶：

致毛细血管破裂，牙齿易松动、骨骼脆弱而易折断以及创

1,单纯酶是仅由肽链构成的酶

伤时伤口不易愈合。故选E。

2.结合酶电蛋自质部分（称酶蛋自）和非蛋

2.下列不属于含有B族维生素辅酶的是

自质部分（称辅助因子）构成。辅助因子是金属离

A,磷酸吡哆醛

子或小分子有机化合物。金属离子最多见。酶蛋白与

B.细胞色素C

辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有

C.辅酶A

催化作用。其中，酶蛋白决定反应的特异性(2002

D.四氢叶酸

2005),辅助因子决定反应的种类与性质。

E。硫胺素焦磷酸

3.酶的辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程

答案：B

度及作用特点不同，可分为辅酶和辅基。前者与酶蛋

考点：水溶性维生素

白的结合疏松，可以用透析或超滤的方法除去；后者

解析：B族维生素包括维生素B,、维生素B,、维生素

与酶蛋白的结合紧密，不能用透析或超滤的方法除

B。、烟酸、泛酸和叶酸等。维生素B。包括吡哆醇、吡哆醛

去。金属离子多为辅基，而小分子有机化合物有的属

和吡多胺，其活化形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡多胺。A不

于辅基，有的属于辅酶。

选。维生素B,形成辅酶焦磷酸硫胺素，排除E。泛酸在辅

【巧妙记忆】单纯酶仅由氨基酸残基构成，结

酶A和酰基载体蛋白分子中发挥作用，故C不选。四氢叶

合酶则由酶蛋白和辅助因子组成

酸是叶酸的活化形式，排除D。故选B。

(二)活性中心与必需基团

第三节酶

必需基团在一级结构可能相距很远、但在空间结构上彼此靠近、组成具有特定空间结构的区域，熊和底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶

一、概述

的适性中心(2007、2009)。对于结合酶来说，辅酶和辅基参与活性中心的形成。活性中心外的必需基团

(一)概念

虽不参加酶活性中心的组成，但却为维持酶活性中心

酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化

应有的空间构象和作为调节剂的结合部位所必需。

作用的蛋白质。受酶催化的物质称为底物，反应的生

(三)酶原与酶原激活

成物质称为产物。

1.酶原有些酶在细胞内初食成或初分泌时是

(二)酶促反应的特点（★★★）(2015)

无活性的，这些酶的前身称为酶原(2012)。

酶促反应不改变反应的平衡点，只是通过降低活

2.酶原的激活在某些物质作用下，无活性的

化能加快反应的速度(2003)。其特点有以下几点。

酶原转变为有活性的酶的过程。

1.催化效率高酶具有极高的催化效率。要比

3.酶原激活的本质是活性中心的形成和暴露

一般催化剂高10~10倍，这就是为什么生物体内酶

过程。

含量少而又可催化大量底物的原因。

4.酶原激活的生理意义酶原的存在形式对机

2.特异性强是指酶对底物的要求非常严格，

体来说是一种保护作用，避免对自身起到消化作用。

第一部分基础医学综合5

(四)同工酶(2017)

同工酶是指能催化相同

构酶催化葡糖-6-磷酸转变为果糖-6-磷酸的过程。此

的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫

反应是可逆的。

学性质不同的一组酶。

3)果糖-6-磷酸的磷酸化：此反应是果糖-6-磷酸

第一位上的C进一步磷酸化生成果糖1,6-二磷酸，

三、影响酶促反应速度的因素

磷酸根由ATP供给。催化此反应的酶是磷酸果糖

酶促反应速率及其影响因素包括酶浓度、底物浓

激酶-1。

度、pH、温度、抑制剂、激活剂(2004、2016)

4)果糖-1,6-二磷酸裂解反应：醛缩酶催化果糖-1,6-二磷酸生成磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛。此

【经典习题】

反应是可逆的。

5)磷酸二羟丙酮的异构反应：磷酸丙糖异构酶

1.在底物足量时，生理条件下决定酶促反应速度的因素是

催化磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛，此反应也是

A.酶含量

可逆的。到此1分子葡萄糖生成2分子3-磷酸甘油

B.钠离子浓度

醛，通过两次磷酸化作用消耗2分子ATP。

C.温度

(2)第二阶段

D.酸碱度

1)3-磷酸甘油醛氧化反应：此反应由3-磷酸甘油

E.辅酶含量

醛脱氢酶催化3磷酸甘油醛氧化脱氢并磷酸化，生成

答案：A

含有1个高能磷酸键的1,3-二磷酸甘油酸。本反应脱

考点：影响酶促反应速度的因素

下的氢和电子转给脱氢酶的辅酶NAD生成NADH+H',

解析：在酶促反应体系中，若所用的酶制品中不含抑

磷酸根来自无机磷酸。

制物，底物的浓度又足够大，使酶达到饱和，则反应速度

2)1,3-二磷酸甘油酸的高能磷酸键转移反应：

与酶浓度成正比。故选A

2.酶的催化高效性是因为

在磷酸甘油酸激酶催化下，1,3-二磷酸甘油酸生成

A.启动热力学不能发生的反应

3-磷酸甘油酸，同时其C,上的高能磷酸根转移给

B.能降低反应的活化能

ADP生成AP,这种底物氧化过程中产生的能量直接

C.能升高反应的活化能

将ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸

D.可改变反应的平衡点

化。此激酶催化的反应是可逆的。

E.对底物的选择性

3)3-磷酸甘油酸的变位反应：在磷酸甘油酸变

答案：B

位酶催化下3-磷酸甘油酸C,位上的磷酸基转变到C,

考点：酶促反应的特点

位上生成2-磷酸甘油酸。此反应是可逆的。

解析：酶促反应具有高效性、特异性和可调节性，酶

4)2磷酸甘油酸的脱水反应：由烯醇化酶催化，

促反应的高效性是由于酶通过降低反应的活化能实现的，

2磷酸甘油酸脱水的同时，能量重新分配，生成含高

故选B。

能磷酸键的磷酸烯醇式丙酮酸。本反应也是可逆的。

5)磷酸烯醇式丙酮酸的磷酸转移：在丙酮酸激

第四节糖代谢

酶催化下，磷酸烯醇式丙酮酸上的高能磷酸根转移至

ADP生成ATP,这是又一次底物水平上的磷酸化过

一、糖的分解代谢

程。但此反应是不可逆的。丙酮酸激酶是糖的有氧氧

化过程中的限速酶，具有变构酶性质，ATP是变构抑

(一)糖酵解的主要过程、关键酶和生理意义

制剂，ADP是变构激活剂，Mg或K可激活丙酮酸

(★★★)

激酶的活性、胰岛素可诱导丙酮酸激酶(PK)的生

1.糖酵解的主要过程及关键酶

成，烯醇式丙酮酸又可自动转变成丙酮酸。

(1)第一阶段

【巧妙记忆】糖酵解的关键酶为己糖激酶、磷

1)葡萄糖的磷酸化：进入细胞内的葡萄糖首先

酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

在第6位碳上被晓酸化生成葡糖6磷酸，磷酸根电

2.糖酵解的生理意义

ATP供给。催化此反应的酶是己糖激酶(2008)。己

(1)在缺氧的情况下供给机体能量，1mol葡萄

糖激酶催化的反应不可逆，反应需要消耗ATP。Mg

糖经过无氧氧化可净生成2 mol ATP

是反应的激活剂。

(2)生理情况下为红细胞、白细胞、神经和骨髓

2)葡糖-6-磷酸的异构反应：这是由磷酸己糖异

等供能(2016、2017)

临床执业助理医师资格考试应试指导

(3)在某些病理情况下供能，如严重贫典、呼吸

70~100g,肌糖原180~300g。肝糖原是用以维持血糖

功能障碍和循环功能障碍等(2020)

浓度，以供应全身利用，而肌糖原是供给肌肉本身产

(二)糖有氧氧化的基本过程、关键酶和生理意

生ATP,维持其收缩功能。

义（★★★）

(二)生理意义

1.糖有氧氧化的基本过程在有氧的条件下，

糖原分解习惯上是指肝糖原分解成为葡萄糖。由

葡萄糖或糖原氧化生成C02和H,0的过程称为糖的

肝糖原分解而来的葡糖-6磷酸，除了水解成葡萄糖而

有氧氧化，主要分为以下3个阶段。

释出之外，也可循糖酵解途径或磷酸戊糖途径等进行

(1)葡萄糖或糖原的葡萄糖单位转变为丙酮酸：

代谢。但当机体需要补充血糖，如饥饿时，后两条代

此过程与糖酵解过程相同。

谢途径均被抑制，肝糖原则绝大部分分解成葡萄糖释

(2)丙酮酸氧化生成乙酰辅酶A：此过程在线粒

放入血。

体的内膜进行，由丙酮酸脱氢酶复合体催化

三、糖异生

(3)乙酰辅酶A进入三羧酸循环完全氧化生成

CO,和H,O:四步脱氢生成3个NADH+H、一个

（一）概念

FADH,；一步底物水平磷酸化生成鸟苷磷

从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸）转

酸(GTP)。

变为葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生

2.关键酶包括柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、

(二)反应途径的关键酶（★★★）

α-酮戊二酸脱氢酶复合体。

1.基本途径糖异生途径基本上是糖酵解的逆

3.糖有氧氧化的生理意义是机体产生能量的

过程，但并不完全相同。糖酵解途径中大多数催化反

主要方式，1mol葡萄糖在有氧氧化时净生成30或

应是可逆的，只有己糖激酶（糖酵解反应1）、磷酸

32 mol ATP(2003),是糖酵解的15~16倍。

果糖激酶-】（糖酵解反应4）和丙酮酸激酶（糖酵解

(三)磷酸戊糖途径的生理意义（★★★）

反应11)所催化的三步反应为不可逆的步骤，在糖

1.为核酸的生物合成提供核糖(2002)核

异生过程中这些步骤将被别的旁路反应所代替。

糖-5-磷酸是核酸和核苷酸的组成成分。它既可由磷酸

2.关键酶葡糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙

戊糖途径生成，也可通过糖分解代谢的中间产物果

酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，其中丙酮酸

糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛经前述基团转移反应的逆

羧化酶最重要(2020)

反应生成，但在人体主要是经前一过程生成。肌组织

【巧妙记忆】糖异生最关键的酶为丙酮酸羧化

缺乏葡糖-6磷酸脱氢酶时，磷酸核糖则靠基团转移反

酶，而糖酵解最关键的酶为碎酸果糖激酶

应生成。

(三)生理意义（★★★）

2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应

L,维持血糖浓度恒定体内储存的糖原有限

(1999、2000、2003、2005)

实验证明，禁食12~24小时后，肝糖原耗尽，糖异

(I)NADPH是体内许多合成代谢的供氢体，如

生显著增强，成为血糖的主要来源，维持血糖水平正

乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇，合成非必需氨基酸。

常(2014)。

(2)NADPH参与体内的羟化反应：如从鲨烯

2,补充肝糖原电于肝葡萄糖激酶Km值高、摄

合成胆固醇，从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激

取葡萄糖能力弱，即便进食以后也有相当一部分葡萄

素等。

糖是先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物、再异生成

(3)NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态

糖原，此途径称为糖原合成的三碳途径

3.提供能量必要时可通过转氢酶作用使

3.调节酸碱平衡在剧烈运动或某些原因导致

NAD还原成NADH,后者通过呼吸链和氧化磷酸化过

缺氧时，肌糖原酵解产生大量乳酸(2018)引起组

程，即可生成ATP提供能量需要」

织H降低，通过乳酸循环的糖异生作用，在肝内将

【巧妙记忆】磷酸戊糖途径的生理意义可记为：

酸性的乳酸转变为中性的葡萄糖，防止酸中毒

贡献核糖、作为氢体参与多种代谢反应。

四、血糖

二、糖原的合成与分解

(一）概念

(一）概念

血糖指血液中的葡萄糖。血糖水平相当恒定，维

糖原是体内糖的储存形式，主要存在于肝和骨骼

持在3.89~6.11mmol/L,这是进人和移出血液的葡萄

肌，分别称为肝糖原和肌糖原。人体肝糖原总量

糖平衡的结果。

···试读结束···